Científicos del CSIC visualizan un mecanismo clave de la comunicación bacteriana
El trabajo, publicado en la revista Nature Communications, supone un paso más para desentrañar los mecanismos que regulan la actividad celular
Los resultados del estudio podrían tener aplicaciones futuras en el campo de la biotecnología
Investigadores del Instituto de Biomedicina de Valencia, del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), han desvelado el sistema biológico de transducción de señales que emplean las bacterias. La investigación ha requerido el resolver la estructura tridimensional de una proteína llamada histidina quinasa, para así poder dilucidar su mecanismo catalítico de autofosforilación, el proceso metabólico que regula su actividad. El estudio aparece publicado en la revista Nature Communications y podría tener aplicaciones futuras en el campo de la biotecnología.
Los procesos de transducción de señales permiten a las células responder a las influencias del medio ambiente que les rodea. En bacterias y otros organismos unicelulares sirven para coordinar procesos esenciales como la división o la migración celular. La transducción de señal ocurre cuando un estímulo activa un receptor o sensor de la célula. A su vez, este receptor altera proteínas efectoras intracelulares creando una respuesta. El proceso de transducción de señal afecta a una secuencia de reacciones bioquímicas dentro de la célula que se lleva a cabo a través de enzimas unidas a otras sustancias llamadas segundo mensajero.
El investigador del CSIC, Alberto Marina, explica que “la fosforilación (adición del grupo fosforilo) de las proteínas, y en especial las enzimas, es uno de los principales mecanismos de regulación de la actividad celular y el más común para la transducción de señales. Existen unas enzimas llamadas quinasas que son las encargadas de fosforilar otras proteínas”.
“En bacterias, las quinasas que fosforilan especialmente en aminoácidos de histidina funcionan como sensores de los sistemas de transducción predominantes en estos organismos llamados de dos componentes. Pero, a pesar de que las histidinas quinasas sean las quinasas más abundantes en la naturaleza, desconocíamos los detalles del mecanismo molecular que utilizan para fosforilar”, añade la investigadora del CSIC Patricia Casino.
Para poder resolver el problema, “hemos tenido que resolver la estructura cristalina de la maquinaria catalítica de una histidina quinasa realizando la reacción de fosforilación, lo que nos ha permitido observar el centro activo de esta enzima en acción y poder descifrar su mecanismo catalítico”, aclara la investigadora del CSIC Laura Romero.
La comprensión de este mecanismo metabólico constituye un hallazgo clave para entender como los microorganismos regulan su actividad, lo que abre la posibilidad de rediseñar artificialmente los mecanismos biológicos de comunicación de las bacterias, con múltiples aplicaciones en el campo de la biotecnología.
